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Microscopia Crioelectronica 3D

La microscopía crioelectrónica logra una resolución sin precedentes utilizando nuevos métodos computacionales Investigadores del laboratorio de Berkeley desarrollan el primer modelo 3-D de escala atómica del virus P22 que identifica las interacciones de proteínas cruciales para su estabilidad Por Lawrence Berkeley National Laboratory | 27 de marzo de 2017 La microscopía crioelectrónica (cryo-EM), que permite la visualización de virus, proteínas y otras estructuras biológicas a nivel molecular, es una herramienta fundamental utilizada para avanzar en el conocimiento bioquímico. Ahora los investigadores del Laboratorio Nacional Lawrence Berkeley (Berkeley Lab) han ampliado aún más el impacto de cryo-EM mediante el desarrollo de un nuevo algoritmo computacional que fue instrumental en la construcción de un modelo de bacteriófago P22 a escala tridimensional por primera vez. Cápsula completa del bacteriófago P22 Cápsula completa del bacteriófago P22 generada con modelos atómicos validados que se derivaron de un mapa de densidad de microscopía crioelectrónica de alta resolución. Crédito de la imagen: C. Hryc y Chiu Lab, Baylor College of Medicine Más de 20,000 imágenes bidimensionales cryo-EM del bacteriófago P22 (también conocido como el virus P22 que infecta la bacteria común Salmonella ) del Baylor College of Medicine se usaron para hacer el modelo. Los resultados fueron publicados por investigadores de Baylor College of Medicine, el Instituto de Tecnología de Massachusetts, Purdue University y Berkeley Lab en las Actas de las Academias Nacionales de Ciencias a principios de marzo. "Este es un gran ejemplo de cómo explotar la tecnología de microscopía electrónica y combinarla con nuevos métodos computacionales para determinar la estructura de un bacteriófago", dijo Paul Adams, director de la división de Biofísica Molecular y Bioimagen Integrada de Berkeley Lab y coautor del artículo. "Desarrollamos los algoritmos, el código computacional, para optimizar el modelo atómico para que se ajuste mejor a los datos experimentales". Pavel Afonine, un científico de investigación computacional del laboratorio de Berkeley y coautor del documento, tomó la delantera en el desarrollo del algoritmo utilizando Phenix , un paquete de software utilizado tradicionalmente en cristalografía de rayos X para determinar estructuras macromoleculares. La exitosa prestación del modelo de escala atómica 3-D del bacteriófago P22 permite a los investigadores echar un vistazo dentro de las capas proteínicas del virus en la resolución. Es la culminación de varios años de trabajo que previamente habían permitido a los investigadores del Baylor College rastrear la mayor parte de la columna vertebral de la proteína, pero no los detalles finos, según Corey Hryc, primer autor y estudiante graduado del profesor de bioquímica Baylor Wah Chiu. . "Gracias a este exquisito detalle estructural, hemos determinado la química de proteínas del virus P22", dijo Chiu. "Creo que es importante que proporcionemos anotaciones detalladas con la estructura para que otros investigadores puedan usarla para sus futuros experimentos", agregó. El laboratorio de Chiu ha estado utilizando las técnicas de reconstrucción criogénica y computarizada para construir estructuras moleculares tridimensionales durante casi 30 años. Y los hallazgos también podrían tener implicaciones biológicas valiosas. Gracias al modelo 3-D de escala atómica, ahora es "posible ver las interacciones entre las piezas que componen el virus P22, que son fundamentales para que sea estable", dijo Adams. Esto ayuda a los investigadores a descubrir cómo fabricar sustancias químicas que pueden unirse a ciertas proteínas. Adams subraya que la capacidad de comprender la configuración de los átomos en el espacio molecular se puede utilizar para generar nuevos conocimientos sobre el diseño y desarrollo de fármacos. Los Institutos Nacionales de Salud financiaron este trabajo. Fuente: http://www.labmanager.com/news/2017/03/cryo-electron-microscopy-achieves-unprecedented-resolution-using-new-computational-methods?utm_campaign=Newsletter_LM_Monitor_2017&utm_source=hs_email&utm_medium=email&utm_content=50076487&_hsenc=p2ANqtz--rd6DYfj-EwLYdvz80B7OOcmTXVQqrJfVWKtBkkbXqKBk1ZWSxnfjrb7Igx9ArJx8E5DckwY6SXkPMsxZkzhVGZz2mvw&_hsmi=50076487#.WiK47tThDUI
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